3.1 Propiedades funcionales de las proteínas
Las proteínas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo. Son compuestos muy complejos formados por cadenas de cientos y miles de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos. Si bien sólo los aminoácidos son 20, las posibilidades de combinarlos son infinitas. Las propiedades de cada una de las proteínas al igual que su funcionalidad dependen de la secuencia de aminoácidos que la formen.
3.1.1 Composición en los alimentos
Por todas las funciones que realizan, los alimentos proteicos son imprescindibles en nuestra dieta de todos los días. Los requerimientos proteicos diarios para un adulto se sitúan entre 0,8-1 gramo por cada kilo de peso corporal. Por ejemplo, en el caso de una persona de 65 kilos, el consumo recomendado sería entre 52 y 65 gramos, mientras que otra de 80 kilos, entre 64 y 80 gramos al día. Nitrógeno se encuentra en proteínas y otros compuestos, incluidos en la materia orgánica de un alimento.
Clasificación de proteínas según su estructura química:
Simples: si al hidrolizarse sólo dan aminoácidos. Incluyen la albúmina del huevo, las globulinas del plasma sanguíneo, las prolaminas el colágeno...
Conjugadas: formadas por la unión de una fracción nitrogenada y otra de naturaleza no proteica. En este grupo se encuentran las lipoproteínas (que combinan proteínas y lípidos), las glucoproteínas y mucoproteínas, las metaloproteínas (como la hemosiderina o ferritina), las fosfoproteínas y las nucleoproteínas (formadas al combinarse una proteína simple con un ácido nucleico - ADN, ARN).
Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, soya, granos, leguminosas y productos lácteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos. Las fuentes vegetales son deficientes en aminoácidos y se dice que sus proteínas son incompletas. Por ejemplo, la mayoría de las leguminosas típicamente carecen de cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial metionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial lisina.
3.1.2 Interacción de las proteínas con el agua
La interacción hidrofóbica se produce cuando al plegarse un polipéptido los radicales hidrófobos se acercan debido a que son excluidos por el agua.
Luego, las moléculas de agua muy ordenadas en cubierta de solvatación se liberan del interior aumentando el desorden (entropía) de las moléculas del agua. La variación de entropía favorable es una fuerza impulsora fundamental en el plegamiento proteico.

3.1.3 Reactividad y propiedades funcionales en alimentos
Las proteínas ingeridas con los alimentos se desdoblan por la digestión en sus aminoácidos integrantes, los que son aprovechados por el organismo, después de la absorción, para construir sus proteínas. Una proteína ideal suministraría, entonces, al organismo todos los aminoácidos en las proporciones más adecuadas para sus necesidades, de manera que podría ser utilizada con muy pocas pérdidas. De esto se desprende el hecho muy importante que el problema de satisfacer las necesidades proteicas del organismo por la alimentación, consiste más que en el aumento del total de las proteínas ingeridas en el suministro de sus aminoácidos en cantidades y proporciones requeridas, pues la síntesis de las proteínas tisulares exige la ordenación de los aminoácidos en las posiciones justas y en el tiempo exacto.
Algunas propiedades y funciones de las proteínas son:
  • Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
  • Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.
  • Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.
  • Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).
  • Como ya se ha dicho, la función más importante de las proteínas es la de ejercer como catalizadores biológicos de las reacciones que se llevan a cabo en la célula. Su eficacia es tal que como media aumentan un millón de veces la velocidad de la reacción sin catalizar. Otra función muy importante es la de actuar como transporte y almacenamiento de iones, como la transferrina de la sangre y la ferritina del hígado. Además son el soporte y el mecanismo del movimiento coordinado, ya sea macroscópico, como la miosina del músculo, o microscópico, como los filamentos de actina en la locomoción por pseudópodos. También son el soporte para la acción de estos movimientos, tanto dentro como fuera de la célula: el colágeno de la matriz y los microfilamentos del citoesqueleto, respectivamente. Tienen una misión muy importante relacionada con las dos anteriores, que es el desplazamiento de los cromosomas a lo largo del huso acromático durante la mitosis y la meiosis.
  • Otras funciones desarrolladas por proteínas son la transmisión del impulso nervioso (son los receptores de los neurotransmisores en la neurona postsináptica), la regulación y el control del crecimiento celular mediante receptores y la modulación de la expresión génica a cualquier nivel de síntesis o de degradación. La última función en esta lista, pero no la menos importante, es la defensa del organismo frente a infecciones, mediada tanto por los anticuerpos como por los receptores de las células T. Hay más funciones desarrolladas por proteínas; tantas como sean necesarias para llevar a cabo todas las funciones de un organismo vivo.
3.2 Emulsiones, espumas, geles, textura.
Las caseínas representan en su conjunto el 80% de las proteínas de la leche de vaca. Cuando la leche se acidifica, las caseínas precipitan. El tratamiento de ese precipitado con hidróxido cálcico o hidróxido sódico da lugar a los correspondientes caseinatos. El caseinato sódico es soluble en agua, mientras que el cálcico no lo es. Este último se utiliza en aplicaciones en las que no debe disolverse, para no competir por el agua cuando se añade poca en el proceso de elaboración, como sucede a veces en repostería. Los caseinatos son resistentes al calentamiento, mucho más que la mayoría de las proteínas. Se utilizan en tecnología de los alimentos fundamentalmente por su propiedad de interaccionar con el agua y las grasas, lo que los hace buenos emulsionantes.
Se utilizan mucho en repostería, confitería y elaboración de galletas y cereales para desayuno, en substitución de la leche, de la que tienen algunas de sus propiedades. En general mejoran la retención de agua, haciendo que los productos que deben freírse retengan menor cantidad de aceite. Permiten obtener margarinas bajas en calorías al emulsionar mayor cantidad de agua en la grasa, base de este producto.
Los caseinatos se utilizan también como emulsionantes en la industria de fabricación de derivados cárnicos, embutidos y fiambres, debido a su resistencia al calor, adhesividad y capacidad para conferir jugosidad al producto. Son útiles para reemplazar al menos en parte a los fosfatos.
Las caseínas son proteínas y por lo tanto aportan también valor nutricional al producto.
Su composición en aminoácidos es próxima a la considerada como ideal, y contienen además un cierto porcentaje de fósforo. El caseinato sódico está sin embargo prácticamente desprovisto de calcio, ya que aunque este elemento se encuentra asociado a la caseína presente en la leche, se pierde durante la primera etapa de su transformación. Son productos totalmente seguros para la salud y no tienen limitada la ingestión diaria admisible.

3.2.1 Desnaturalización de proteínas en alimentos
Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen y la proteína adopta la conformación filamentosa. De este modo, la capa de moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Además, sus propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo. Las proteínas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en resumen, no son funcionales.
Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la conformación primitiva, lo que se denomina re naturalización.
Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.[
Más información:
http://mazinger.sisib.uchile.cl/repositorio/lb/ciencias_quimicas_y_farmaceuticas/schmidth/05.html